Повнотекстовий пошук
Пошуковий запит: (<.>A=Скоробогатов О$<.>) |
Загальна кількість знайдених документів : 3
Представлено документи з 1 до 3
|
1. |
Скоробогатов О. Ю. 2′,5′-олiгоаденiлати змiнюють вторинну структуру та функцiональну активнiсть бiлка S100A1 людини [Електронний ресурс] / О. Ю. Скоробогатов, І. Ю. Жуков, З. Ю. Ткачук // Доповіді Національної академії наук України. - 2015. - № 3. - С. 157-160. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/dnanu_2015_3_26
| 2. |
Бабич І. В. Дослідження комплексів включення на основі циклодекстринів і білка альбуміну [Електронний ресурс] / І. В. Бабич, С. В. Рябов, О. Ю. Скоробогатов, О. В. Козлов, С. В. Лаптій, В. В. Давиденко // Полімерний журнал. - 2012. - Т. 34, № 2. - С. 191-194. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/Polimer_2012_34_2_15 За допомогою методів ІЧ-спектроскопії та диференційної сканувальної калориметрії вивчено особливості комплексів включення, одержаних на основі циклодекстринів (<$E beta>-ЦД і ГП-<$E beta>-ЦД) та білка - бичачого сироваткового альбуміну за різних мольних співвідношень компонентів. Одержані результати можуть слугувати підгрунтям для подальших досліджень зі створення аналогічних систем на основі різних протеїнів для потреб медицини.
| 3. |
Скоробогатов О. Ю. Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1 [Електронний ресурс] / О. Ю. Скоробогатов, І. Ю. Жуков, З. Ю. Ткачук // Доповіді Національної академії наук України. - 2020. - № 1. - С. 89-94. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/dnanu_2020_1_14 За допомогою методів ЯМР спектроскопії та комп'ютерного моделювання вивчено структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2'-5'-триаденілатів із білком S100A1. Встановлено, що дефосфорильований 2'-5'-триаденілат зв'язується з білком S100A1 на межі Ca<^>2+-зв'язувального домену та літерного регіону. Утворення комплексу білок - триаденілат стабілізується трьома зв'язками, два з яких є електростатичними, а один - водневим. Зафіксовані особливості взаємодії дефосфорильованого 2'-5'-триаденілату з S100A1 можуть бути підгрунтям для пояснення однієї з неописаних раніше функцій дефосфорильованого 2'-5'-триаденілату.За допомогою методів ЯМР спектроскопії та комп'ютерного моделювання вивчено структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2'-5'-триаденілатів із білком S100A1. Встановлено, що дефосфорильований 2'-5'-триаденілат зв'язується з білком S100A1 на межі Ca<^>2+-зв'язувального домену та літерного регіону. Утворення комплексу білок - триаденілат стабілізується трьома зв'язками, два з яких є електростатичними, а один - водневим. Зафіксовані особливості взаємодії дефосфорильованого 2'-5'-триаденілату з S100A1 можуть бути підгрунтям для пояснення однієї з неописаних раніше функцій дефосфорильованого 2'-5'-триаденілату.
|
|
|